Glucoseabbau Anaerob

Glukoseabbau anaerob

Regelung und Zusammenhang des aeroben und anaeroben Abbaus in der Hefezelle. Fermentationen: Glukoseabbau bei Sauerstoffmangel | letmakeitsunday Während des anaeroben Abbaus von Glukose in der Hefe nimmt die Glukosekonzentration lineare ab, der Konsum ist mit der Zeit verhältnismäßig niedrig. Das erklärt sich durch die hohen ATP-Ausbeuten von 38 mol ATP/ Mol Glukose. Nur wenig Glukose wird verzehrt. Die Ethanol-Konzentration nimmt kaum zu, da beinahe die ganze aufgenommene Glukose eingeatmet wurde, da es keine Fermentation gibt.

Bei anaerobem Abbauprozess produzieren die Hefe nur 2 Mol ATP pro Mol Glukose. Dementsprechend muss mehr Glukose aufgespalten werden, um die Hefe am Leben zu halten. Der Glukosespiegel fällt daher rasch ab und die Äthanolkonzentration nimmt zu, da Äthanol das Ergebnis des Abbaus während der Fermentation ist. Die nicht-lineare Kurve kann dadurch begründet werden, dass die metabolische Aktivität der Hefe mit zunehmender Zellgiftkonzentration nachlässt.

Glukoseabbau A: Diese Graphik bezieht sich auf den Abfall unter aeroben Einflüssen. Die Abbaubarkeit ist nichtlinear (siehe Anhang 3) und die Glukosekonzentration nimmt viel rascher ab als beim Glukoseabbau B. Die Glukosereserven sind daher rasch aufgebraucht, da die Hefe unter diesen Umständen mehr Glukose abbaut, um das notwendige ATP zu erreichen.

Glukoseabbau B: Diese Graphik bezieht sich auf den Blutzuckerabbau unter Aerobie. Die Abbaubarkeit der Glukose ist linienförmig und die Glukosereserven halten aufgrund der höheren Ausbeute an ATP mehr Zeit. Der Ethanolgehalt nimmt mit dem Verzehr von Glukose zu. Allerdings ist der Zuwachs zweimal so hoch wie der Glukoseverbrauch, da jedes Glukosemolekül zwei Moleküle Ethanol produziert.

Glycolyse: Überblick, Reaktion und Energiehaushalt

Bei dieser ersten Stufe der Glycolyse wird die Hexoseglukose in die beiden Triose-Phosphate Glycerinaldehyd 3-Phosphat und Dihydroxyazetonphosphat umgesetzt und Strom eingespeist. Glukose, die über einen Glukosetransporter (GLUT) passive in die Zellen eingedrungen ist, wird von der Glukose zu Glukose-6-Phosphat phosporyliert. Sie trennt einen Phosphoryl-Rückstand von ATP ab und bindet eine Bindung zwischen diesem Rückstand und dem C6 der Glukose.

Die Glukose kann nach dieser Umsetzung die Zellen nicht mehr passieren, da es keinen Transporteur für Glukose-6-Phosphat gibt. Zusätzlich wird die Glukose aus dem Gleichgewicht der Reaktionen entfernt, so dass ihre Intrazellulärkonzentration immer niedriger ist als die Extrazellulärkonzentration und sie nach ihrem Konzentrationsgradienten in die Zellen eindringen kann. Außerdem entstabilisiert die Phosphoryl-Gruppe das Moleküle und ermöglicht so einen weiteren Abbauprozess.

Glukose-6-phosphat hat einen höheren Energieinhalt als Glukose. So kann die Glukosephosphorylierung trotz Enzymkatalyse nicht ohne weiteres erfolgen. Durch die energetische Koppelung dieser Reaktionen an die Trennung der anhydridischen Bindung des ATP entsteht die erforderliche freies Enzym. Indem das hohe Gruppentransferpotential von ATP genutzt wird, wird die Veränderung der Gesamtenthalpie der gesamten Umsetzung positiv und die Umsetzung ist exergonisch.

Glukose-6-phosphat kann in der Glycolyse weiterverarbeitet werden. Die Glukokinase IV, auch Glukokinase genannt, ist in der Bauchspeicheldrüse und in den Zellen der Bauchspeicheldrüse zu finden, die für die Skelettmuskeln charakteristisch ist. Näheres zu den Isoenzyme der Sechseckige und deren Regulierung finden Sie hier. Glukose-6-phosphat wird zu Fruchtzucker-6-Phosphat isoliert, d.h. die Moleküle des Glukose-6-phosphats werden neu angeordnet und aus der Aldehydgruppe wird eine Keto-Gruppe gebildet.

Der Chemikalienhaushalt befindet sich zwar auf der Ebene von Glucose-6-Phosphat, aber Fructose-6-Phosphat wird schnell weiterverarbeitet, so dass die Umsetzung in Fließrichtung von Fructose-6-Phosphat erfolgen kann. Glucose-6-phosphate Isomerase ist auch bekannt als Phosphoglucose Isomerase oder Phosphohexose Isomerase. Phosphorylate von Fructose-6-Phosphat zu Fructose-1,6-Bisphosphat (PFK-1), die diese Umsetzung katalysieren. Sie ist ebenfalls sehr exergonal und damit nicht umkehrbar.

Auch hier wird wie bei der Hexokinasereaktion das große Gruppentransferpotential von ATP verwendet, um die Umsetzung exergonal zu ermöglichen. PFK-1 ist ein hochreguliertes Allosterenzym, das den Geschwindigkeitsbestimmungsschritt der Glycolyse auslöst. Näheres über deren Regelung erfahren Sie hier. Fructose-1,6-Bisphosphat-Aldolase (Aldolase A, eine Lyase) teilt das Hexose-Fructose-1,6-Bisphosphat in die Triose dihydroxyacetone Phosphat (DHAP; Glyceron-3-phosphat) und Glyceraldehyd-3-phosphat (GAP; Glyceral-3-phosphat).

Im Test müssen Sie eventuell die strukturelle Formel von dihydroxyacetone Phosphat anerkennen und wissen, dass sie aus der Fructose-1,6-Bisphosphat-Glykolyse resultiert. Weil jede Glykolyseverbindung auf diese Art und Weise abfragbar ist, sollten Sie die strukturellen Formeln aller involvierten Moleküle und die dazugehörigen Reaktionsschritte wissen. Weil bei der Glycolyse nur Glycerinaldehyd-3-Phosphat (GAP) verwendet wird, wird das Phosphat des Dihydroxyacetons (DHAP) durch die Triose-Phosphatisomerase in GAP umgerechnet.

Die beiden sind im Gleichklang, aber die Balance ist auf der Seite des Wahlgeräts sehr ausgeprägt. Da GAP durch die anschließende Umsetzung unmittelbar abgebaut und aus dem Gleichgewichtszustand genommen wird, bildet es sich trotzdem schnell aus diesem. Damit ist die Präparationsphase der Glycolyse, in der ein Glukosemolekül in zwei GAP-Moleküle überführt wurde, abgeschlossen.

Die zweite, energetische Versorgungsphase der Glycolyse startet mit der nachfolgenden Umsetzung. Glyceraldehyd 3-Phosphat (GAP; 3-Phosphoglyceraldehyd) wird durch Glyceraldehyd 3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) zu 1,3-Bisphosphoglycerat oxydiert. Die bei der Oxydation von Glycerinaldehyd 3-Phosphat freigesetzte Wärme wird daher zum Teil für die Herstellung von NADH + H+ verwendet. Es entsteht 1,3-Bisphosphoglycerat als Säureanhydrid.

Die Besonderheit dieser Umsetzung ist, dass die Phosphorgruppe des 1,3-Bisphoglycerats aus dem anorganischen und nicht aus der Verseifung von ATP besteht. Die Reaktionen sind im Einzelnen wie folgt. Nach der kovalenten Bindung des Glycerinaldehyd-3-Phosphats an das GAPDH über das schwefelhaltige Atom einer Thiol(SH)-Gruppe erfolgt die Redoxproduktion in zwei Schritten:

Nachdem Glycerinaldehyd 3-Phosphat an GAPDH angebunden ist und sich ein Thiohalbacetal gebildet hat, erfolgt die Redox-Reaktion. Die Phosphoryl-Gruppe ist über eine Mischanhydridbindung (zwischen einer Phosphorsäure und einer Carbonsäure) binden. Die resultierende Säureanhydrid-1,3-Bisphosphoglycerat hat ein großes Gruppentransferpotential. Ein erhöhter Gehalt an NADH + H+ verhindert in diesem Stadium die Glykolsäure.

Im Test könnte man sich fragen, welche der aufgelisteten Umsetzungen nicht durch eine Proteinkinase ausgelöst wird. Als Antwort kann die Phosporylierung von Glycerinaldehyd 3-Phosphat zu 1,3-Bisphosphoglycerat angeboten werden. Man könnte zwar davon ausgehen, dass der Zusatz von anorganischen Phosphaten zu Glycerinaldehyd 3-Phosphat keine Kinasen, sondern eine Dehydrogenasen enthält.

Das an das C1-Atom bindende hochenergetische Phospat wird von 1,3-Bisphosphoglycerat auf ADP überführt, wodurch 3-phosphoglycerat und ATP entsteht. Sie ist unter physikalischen Voraussetzungen in Leberzellen umkehrbar ("Glukoneogenese"). Dabei wird das große Gruppentransferpotential von 1,3-BPG dazu verwendet, eine Phosphoryl-Gruppe über die Substratketten-Phosphorylierung auf ADP zu transferieren und ATP zu erzeugen.

Es ist eine der beiden energieversorgenden Umsetzungen der Glycolyse. Obwohl die Entphosphorylierung von 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-phosphoglycerat keine Katalysierung durch eine Kinease anzeigt, handelt es sich um eine eigentliche Kinease. Die Entphosphorylierung von 1,3-Bisphosphoglycerat durch Verwendung von PGK (Phosphoglyceratkinase) ist eine Umkehrreaktion. PGK beschleunigt auch die Phosporylierung von 3-phosphoglycerat, das dem Ferment den Beinamen "-Kinase" gegeben hat.

Mit Hilfe der Mutase des Phosphoglycerats wird die restliche Phosphorgruppe von 3-phosphoglycerat auf das C2-Atom des Moleküles umgestellt, so dass 2-phosphoglycerat gebildet wird. Die Umsetzung ist also Isomerisation. Durch die Entwässerung wird das Gruppentransferpotential der einzig verbleibenden Phosphorgruppe signifikant gesteigert. Da es sich um eine starke exergonische Wirkung der Reaktion handele, wird trotz der Bildung von ATP viel Kraft freigesetzt und ist unter normalen Umständen nicht umkehrbar.

Diese Stufe ist, wie die durch Phosphoglycereratkinase katalysierte Umsetzung (Stufe 7), gleichzeitig Substratketten-Phosphorylierung. Auch für die Regulierung der Glycolyse ist die Pruvatkinase wichtig. Hier erfahren Sie mehr über die Regulierung der Brenztraubenkinase. Die Entphosphorylierung von Phosphorylat zu Brenztraubensäure ist auf den ersten Blick vielleicht eine nicht kinasefreie Wirkung.

Aus der Glycolyse beziehen die ausgereiften Zellen ihre Kraft, die aufgrund der deutlich reduzierten Wirkung der Brenztraubenkinase nicht ausreicht. Phosphoglycerat- und Pyruvatkinase-Reaktionen sind Substratketten-Phosphorylierungen. In diesen Reaktionsprozessen entsteht eine hochenergetische Verbindung, deren Abspaltung ("Spaltung") (außerhalb der Atmungskette) ATP oder GTP erzeugen kann. In der Prüfung wird für beide Reaktionstypen der Ausdruck "Energieliefernde Reaktion" verwendet.

Der dritte wird im Zitratzyklus durch Bernsteinsynthese von Succinyl-CoA synthetisiert. 3 Glykolysereaktionen gehen mit einer starken Negativveränderung der Freienthalpie () einher, sie sind exergonisch und damit nicht umkehrbar. Diese werden durch Hexokinase, Phosphofructokinase-1 und Brenztraubenkinase induziert. Sie sind von entscheidender Wichtigkeit im Rahmen der Glukoneogenese und der Regulierung der Glycolyse.

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