Atp Bildung

ATP-Ausbildung

ATP aus ADP und P wird mit Hilfe des Enzyms ATP-Synthase gebildet. ATP-Synthase katalysiert den letzten Schritt der oxidativen Phosphorylierung. Das Ziel des totalen Glukoseabbaus in der Zelle ist die Bildung von möglichst viel ATP in den Mitochondrien. Das ATP ist der universelle Energieträger in der Zelle.

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Die ATP Synthase oder FoF1-ATPase ist ein transmembranes Protein. Je nach Substrat- und Produktverhältnis tritt die ATP Synthase entweder als ATP verbrauchende Protonen-Pumpe oder als protonengetriebene ATP Synthase auf. Bei ATP handelt es sich um eine energiereichere Substanz, deren Bildung die Bereitstellung von Strom erfordert: ADP + Phospat ATP + H2O ?H = ca. 30,5 kJ/mol unter Normalbedingungen und ca. 50 kJ/mol in physiologischer Hinsicht.

Die ATP Synthase verbindet die Bildung von ATP mit dem energisch bevorzugten Protonentransport (oder anderen Ionen) entlang eines Protonengradienten über eine Membrane. ATP Synthase ist also ein Energiekonverter, der eine Form von Strom in eine andere umwandelt. Die Enzyme spielen eine wichtige Funktion im Metabolismus nahezu aller bekannter Lebewesen, da ATP als Energieträger ständig gebraucht wird.

Der ATP Synthase besteht aus 8 bis 20 Untergruppen. Durch den wasserlöslichen Wirkstoffkomplex F1 wird die Bildung von ATP gefördert. Daher wird das FF1-ATPase nach seinen beiden Teileinheiten auch als solche bekannt. Sie liefert die nötige Kraft für alle Stoffwechselvorgänge. Die meisten der verwendeten ATP in der Tier-, Pflanzen- und Bakterienwelt werden durch ATP Synthase wiederhergestellt.

Primitive Lebewesen aus dem Bereich der Archaeae haben eine ATPase vom Typ A, die sich leicht von der "normalen" ATP-Synthese unterscheidet. Zur Klärung der Funktionsweise und des Wirkmechanismus der ATP Synthase haben sich vor allem Forscher mit dem Thema Milben beschäftigt. Auch wenn dieses Fernzym eine bedeutende Bedeutung für die Fotosynthese von pflanzlichen und anaeroben Keimen hat, rückte die ATP Synthase als Komponente der zellulären Atmung und der menschlichen Atemkette in den Mittelpunkt der Biowissenschaft.

Man wußte den Zitronensäurekreislauf, die physikalische Bedeutung von NADH als Wasserstoffträger und die Bedeutung von ATP als Energieträger. Der Komplex V, der ATP ausbildet, ist auch nach der Isolation seiner in Wasser löslichen Bestandteile im Jahr 1961 dunkel geblieben. Die Forschung zum Abbau von Zucker (Glykolyse) hat bereits einen Wirkmechanismus (Substratkettenphosphorylierung) gezeigt, bei dem ATP aus ADP und Phospat hergestellt wird.

Einzig der exakte Zusammenhang der Komplexität I-IV mit der ATP-Synthese, d.h. die Koppelung von O2-Verbrauch und ATP-Bildung, fehlt die Begründung, warum der entdeckte Wirkstoffkomplex V ATP zwar aufspaltete, aber nicht produzierte, nachdem er einmal abgetrennt worden war ein "energiereiches Zwischenprodukt" der Respirationskette als Trägermaterial für die Synthase ATP. Mitchell postuliert einen für die heutige Zeit " undenkbaren " Biochemiker.

Das Ergebnis war nicht kompatibel mit der Vorstellung eines "energiereichen Zwischenprodukts" der Respirationskette als Antrieb der ATP Synthase. Statt dessen postuliert Mitchell, dass das Ferment seine Kraft aus einem pH-Gradienten bezieht. Waehrend die Evidenz fuer Mitchells These zunahm, ging der experimentelle Einsatz von ATP Synthase weiter. Der Skeptiker Paul D. Boyer erläuterte den Molekularmechanismus der ATP Synthase.

Es ist John E. Walker und seinem Team gelungen, die ATP Synthase zu klären und ihre Raumstruktur zu verdeutlichen. Viele Enzyme nutzen das von der ATP Synthase gelieferte ATP als Co-Substrat. Die ATP Synthase spielt daher eine Schlüsselrolle unter den Proteinen. ATP Synthase hebt sich von anderen Arten von ATPase in mehrfacher Weise ab: Sie ist die wichtigste Quelle von ATP.

Die ATP Synthase hebt sich durch ihre Eigenschaft als ATP Produzent von den anderen (konsequent) ATP verbrauchenden Synthasen wie ein Stromerzeuger von einem elektrischen Motor ab. Es setzt sich aus den beiden Teileinheiten Fo und F1 zusammen und benötigt für seine Aufgabe beide Teile in einer bestimmten Anordung. ATP Synthase wird daher oft als F-Typ ATPase genannt. Die ATP spaltenden sind dagegen V-Typen.

Auch hier kann sie wie alle andere Protonenpumpen funktionieren und ATP einnehmen. Es ist jedoch fraglich, ob diese "umgekehrte" Reaktion bei der mitochondrialen ATP Synthase in vitro eine wichtige Bedeutung hat. Der ATP Synthase hat ein anderes "Übersetzungsverhältnis" als die ATPase. Mit ATP Synthase hingegen würde die gesamte Anregungsenergie eines ATP Moleküls auf drei bis vier H-Atome verteilt.

Die ATP Synthase konnte als Protonen-Pumpe keinen so großen pH-Gradienten aufbringen. Der ATP Synthase hat die EC-Nummer EC 3.6.3.14 nach der IUBMB-Enzym-Nomenklatur und zählt zur Gruppe der Hydralas. Je nach Lage zur Membran wird zwischen einer membrangebundenen Fo und einer wasserlöslichen F1-Untereinheit unterschieden (Bild 1 und 2 oben, helle Fläche). Man kann das Ferment in einen rotierenden Läufer (Abb. "Vereinfachtes Modell", rot bis violett) und einen Ständer ("Abb. grün") unterteilen.

Diese Struktur macht das Ferment, wie die anderen Membran-gebundenen Amplifikate, zu einer molekularen Maschinerie. Der Aufbauplan der ATP Synthase des Bakterien E. coli wird im Folgenden dargestellt, da er eingehend erforscht wurde und im Aufbau verhältnismäßig simpel ist. Es werden die Untergruppen des Enzyms benannt. Der Teil des Enzyms besteht aus drei Untergruppen: der

Sie ist Teil des Bewegungsmechanismus, der die Protonenbewegungen in eine Rotationsbewegung umwandelt. Der Fob ist die Verbindung zwischen der Membran und der F1-Komponente. Formel 1 ist die in Wasser lösliche Verbindung der ATP Synthase. Jeweils fünf unterschiedliche Proteine (? bis ?) stellen die Subunits dieser Komponenten dar: je drei F1? und F1? repräsentieren den F1(??)3-Komplex.

Humane ATPasen bestehen aus wenigstens 16 Untergruppen, von denen zwei von mitochondrialen Genen kodiert werden. F1? und F1? haben mehrere Genlozien, die für unterschiedliche Vorläufer, aber gleiche Teileinheiten kodieren. Die Lage des für die Bewegungen verantwortlichen Centers ist in der Grafik "Motor" angegeben. In der nebenstehenden Grafik ist der Drehmechanismus als Animationen wiedergegeben.

Die" Spiralfeder" gibt ihre Kraft wieder frei. Aus chemischer in kinetische Energien. Die energieaufwändige Stufe ist die Bildung der geöffneten Darreichungsform, d.h. die Entfernung des Reaktionsproduktes ATP aus dem Botenstoff. Das Bakterium E. coli enthält als ATP Synthase acht verschiedene Proteine. Das ATP Synthase in den Milchsäurebakterien der Saccharomyces cerevisiae ist aus 20 unterschiedlichen Eiweißen mit im Wesentlichen gleichem Aufbau aufgebaut.

Auch die Wirkrichtung einer ATP Synthase kann sich entsprechend dem chemisch-osmotischen Gleichgewichtszustand ändern - die innere Motorik des Enzyms verändert dies auch nicht (siehe Gleichstrommaschine: je nach Leistungsflussrichtung: Dynamo versus Elektromotor). Anschließend wirken die so genannten Membran-gebundenen Synthesen. Weitere Informationen zu den einzelnen Arten finden Sie unter Membran-ATPasen, Abschnitt: Ausführungsarten.

Highspringen G. Grüber et al: ATP-Synthasen von Archaeen : Die Schönheit eines molekularen Motors.

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